10498097
Description
Flashcards by Caroline Blom, updated more than 1 year ago
|
Created by Caroline Blom
about 7 years ago
|
|
| Question | Answer |
| Proteinets struktur är hur den ser ut. Vad spelar dess struktur för roll för proteinets funktion? | Proteinerna är byggstenarna i vår kropp. Deras utseende avgör både deras funktioner och egenskaper, alltså vad ett specifikt protein fyller för roll i kroppen. |
| Vad menas med att ett protein är denauterat? | Det har förlorat sin ursprungliga tredimensionella struktur (sekundär, tertiär och kvartär) och därmed sin biologiska aktivitet. |
| Ange fyra nivåer av proteinstruktur | Primärstruktur Sekundärstruktur Tertiärstruktur Kvartärstruktur |
| Vad är primärstrukturen? Och vad stabiliseras den av? |
En lång rad av aminosyror. Den stabiliseras av peptidbindning.
Image:
Primär (binary/octet-stream)
|
| Vad är sekundärstrukturen? Och vad stabiliseras den av? | Peptidkedjans veckning (frånsett R-gruppen). Alltså de vikningar och spiraler som uppstår av vätebindningar mellan olika kedjedelar. Kan vara alfa helix eller beta-flak. Den stabiliseras av vätebindningar. |
| Vad är tertiärstrukturen? Och vad stabiliseras den av? | Peptidkedjans organisation i rymden, alltså den övergripande formen hos en proteinmolekyl och förhållandet mellan de olika sekundärstrukturerna. Stabiliseras av hydrofob interaktion, vätebindningar, jonbindningar (saltbryggor), disulfidbindningar. |
| Vad är kvartärstruktur? Och vad stabiliseras den av? | Flera peptidkedjor som sätts samman till en definierad molekyl. Stabiliseras av hydrofob interaktion, vätebindningar, jonbindningar (saltbryggor), disulfidbindningar. |
| Namnge och beskriv huvudtyperna av sekundärstruktur för proteiner. | Alfa-helix och beta-pleated sheet. Stabiliseras av vätebindningar, utbildas mellan väte-och syre-eller kväve-atomer som ingår i peptidbindningarna. |
| Hur kan denautering uppstå? | Exempelvis genom pH-sänkning eller uppvärmning. |
| Vad är en supersekundärstruktur? Ge ett exempel på en sådan. | En sammansättning av ett antal sekundärstrukturelement till ett strukturmotiv som återkommer i olika proteiner (t ex beta-meander) |
| Vad är domän? | En strukturell och/eller funktionell del av en proteinkedja. |
| Många proteiner innehåller disulfidbindningar (disulfidbryggor). Vilken aminosyra bildar disulfidbindningar? Rita principiellt hur en sådan bindning ser ut! | Cystein, Cys. |
| Beskriv (rita) den generella uppbyggnaden av immunoglobuliner. Vilken funktion har dessa plasmaproteiner och var sker deras syntes? | Funktion immunoglobuliner: främst antikroppar mot för oss främmande ämnen (t ex mot bakterier). Syntes sker i B-lymfocyter. Uppbyggnad immunoglobuliner: Två tunga, två lätta kedjor.Hålls ihop av disulfidbryggor. N-terminala ändarna avgör antigen-specificitet. |
| Vad menas med akutfasproteiner? Ge exempel på ett akutfasprotein som snabbt indikerar om bakterier eller virus ligger bakom en infektion (vilket är viktigt att veta innan man sätter in antibiotika)! | Akutfasproteiner = plasmaproteiner som mer än fördubblar sin koncentration vid en akutfasreaktion (inflammatorisk reaktion). C-reaktivt protein (CRP) används kliniskt för att differentiera mellan en bakterieutlöst / virusutlöst infektion. [CRP ökar sin koncentration upp till 100 gånger inom 8 timmar vid en bakteriell infektion, men inte om virus ligger bakom infektionen. |
| Vad är en subenhet? | I de protein som är uppbyggda av flera proteinkedjor utgör varje proteinkedja en subenhet. |
| Varför denaturer de flesta proteinerna i magens miljö och varför är detta viktigt? | Denautering är när proteinet förlorar sin ursprungliga tredimensionella struktur och därmed sin biologiska aktivitet. Denaturering i magens sura miljö gör att strukturen blir mer lucker vilket ökar åtkomstmöjligheterna för mag-tarmkanalens proteaser och nedbrytningen blir mer effektiv beroende på att peptidbindningarnas tillgänglighet ökar. |
| Vilka lipoproteinklasser är de huvudsakliga bärarna av triacylglyceroler (TAG) i blodet? Var bildas dessa lipoproteiner? | Chylomikroner och VLDL. I tunntarm resp lever. |
| Vilka två proteinslag finns det mest av i plasma (alltså ej helblod)? Beskriv deras struktur översiktligt. Var bildas de? Vilka är deras funktioner? | Albumin, ett monomert protein (alltså en kedja), MW ca 70 kDa. [Koncentration i blodplasma ca 40 g/l.] Bildas i levern. Binder och tranporterar många ämnen i blodets plasma, till exempel fettsyror som mobiliserats från fettväv vid fasta. Viktigaste plasmaproteinet för bibehållande av det kolloidosmotiska trycket. Immunoglobulin G (IgG), [ca 10 g/l]. Bildas av lymfocyter (B-celler). Två tunga (MW 50-70 kDa) samt två lätta (MW 23 kDa) kedjor. Hålls ihop av disulfidbryggor. N-terminala ändarna avgör antigen-specificitet. mmunogobulinerna (antikropparna) har viktiga funktioner i immunförsvaret. |
| Vad menas med glykering respektive glykosylering av proteiner? Vari består skillnaden? Ge exempel på ett protein i vardera fallet! | I båda fallen kovalent koppling av kolhydrat till protein, men i det första fallet oenzymatiskt och i det senare enzymatiskt. Exempel: Glykering, HbA1c Glykosylering, haptoglobin, immunoglobuliner |
| CRP är ett viktigt akutfasprotein. Vad menas med detta samt hur används CRP-analys kliniskt? | Plasmaproteiner vars koncentration mer än fördubblas vid en akutfasreaktion (dvs vid vävnadsskada och inflammation utlöst av exempelvis infektion, autoimmunsjukdom eller malignitet). Koncentrationen av CRP (C-reaktivt protein) i plasma kan öka upp till 100 ggr inom 8 timmar vid en bakteriell infektion. [Obs! Ingen markant höjning av CRP koncentrationen vid virusutlöst infektion.] CRP mätningar används således flitigt för att differentiera mellan bakteriell respektive virusutlöst infektion samt följa upp behandling med antibiotika |
| Vad är ett lipoprotein? Beskriv kortfattat dess principiella uppbyggnad. | Ett sfäriskt komplex av lipider och protein. På ytan: fosfolipider, kolesterol och proteiner. I kärnan: triacylglyceroler och kolesterylestrar. |
| Till vilken typ av proteiner hör CRP och hur används CRP i klinisk diagnostik? | Akutfasproteiner. CRP-analys används för att skilja på bakteriell och virusutlöst infektion. CRP-halten ökar ca 100 gånger i blodet inom 8 timmar efter en bakteriell infektion. |
| Proteinet preproinsulin genomgår flera posttranslatoriska modifieringar. Vilka två principiellt olika modifieringar genomgår preproinsulin och vilka slutprodukter bildas? | Klyvningar (signalpeptid/proinsulin och AB/C-peptid) samt bildning av disulfidbryggor (mellan A- och B-kedjorna) och inom A-kedjan. Slutprodukter: insulin och C-peptid. |
| Vilket är det vanligaste plasmaproteinet och hur stor är dess andel av plasmans totala proteininnehåll? Ange minst två viktiga funktioner för detta protein. | Albumin. 50-60% av plasmaproteiner. Transportprotein för exempelvis fria fettsyror,bilirubin. Viktigaste plasmaprotein för bibehållande av kolloidosmotiska trycket. |
| Vad menas med fibrösa proteiner? Ge ett exempel på ett sådant. | Strukturproteiner. Exempelvis kollagen. |
| Vad kallas gruppen proteiner till vilken de flesta enzymer hör? Ge ett exempel (behöver ej vara ett enzym) | Globulära proteiner. Exempelvis hemoglobin. |
| Vad kallas en molekyl som är bunden till proteinet men som inte är av proteinnatur och som normalt behövs för funktionen? Ge ett exempel! | Prostetisk grupp, exempelvis pyridoxalfosfat hos transaminaser. |
| Vid skada, till exempel på tandköttet, uppstår en blödning. Den upphör normalt efter kort tid. Vilka är hemostasens tre faser? | Vaskulär fas, cellulär fas och humoral fas (koagulationskaskaden). |
| Beskriv den vaskulära fasen, vilken av blodets celler, och vilket system av plasmaproteiner ingår? Var bildas dessa plasmaproteiner? | Kontraktion av små artärer, stimuleras av tromboxan A2, serotonin. Dessa substanser frisättes från aktiverade trombocyter. |
| Beskriv den cellulära fasen, vilken av blodets celler, och vilket system av plasmaproteiner ingår? Var bildas dessa plasmaproteiner? | Aktiverade trombocyter adhererar till den skadade kärlväggen, samt aggregerar till varandra. Aktiveras av till exempel kollagen (blottas då kärlväggen skadas) och trombin (bildas i koagulationskaskaden). |
| Beskriv den humorala fasen, vilken av blodets celler, och vilket system av plasmaproteiner ingår? Var bildas dessa plasmaproteiner? | För långt svar, sök upp |
| Var bildas hemoglobin och albumin? Beskriv kortfattat strukturerna. Var i blodet finns och verkar dessa proteiner? I vilka mängder? | Hb, bildas i benmärgens rbc-förstadier. Järn, tetramert protein, två alfa-och två betasubenheter, [4x 16.000. 116-166 g/ l i helblod, motsvarar ca 9 mM med avseende på subenhet]. Finns inne i de röda blodkropparna. Albumin, bildas i levern. Monomer, ca 70.000. Finns i blodplasma [45 gram/liter (ca 0,6 mM)]. |
| Beskriv vad som menas med det proteinkemiska strukturbegreppet alfa-helix. Ange vilka bindningstyper som är sammanhållande för denna struktur. Beskriv också sammanhållande krafter för hur denna struktur uppstår. Alltså mellan vilka atomslag/strukturer i proteinet den/de bindningarna uppstår. | Regelbunden igenkänningsbar veckning av proteinkedja som karaktäriseras av en högervriden helix med 3,6 aminosyratester per varv. Sammanhålles enbart av H-bindningar som uppstår i helixens längsriktning mellan O (C=O) i en peptidbindning och H (H-N) i en annan peptidbindning. Genom detta arrangemang göms polariteten i en peptidbindning. Därför kan proteinet bli mera kompakt, strävar inte efter en mera oregelbunden till fibrös struktur i vattenlösning. |
| Med tanke på förekomsten av protein i kroppens olika vätskerum, gradera dessa med avseende på förmågan att buffra pH. | Mest protein i intracellulära rummet (ICV), därefter blodplasman och slutligen interstitiella rummet (ISV). |
| Många proteiner innehåller disulfidbindningar för stabilisering av tertiärstrukturen. Vilken aminosyra bildar disulfidbindningar? Rita hur en sådan bindning ser ut! Till sist, rita och namnge den bindning som håller ihop aminosyrorna i primärstrukturen samt berätta något om dess egenskaper! | Cystein, Cys. −CH2−S−S−CH2−Peptidbindningen: −CO−NH−Amidbindning, partiell dubbelbindningsnatur, fri rotation förhindrad, ingår i vätebindningar i sekundär-och tertiärstrukturerna. |
| Vad är ett lipoprotein? Beskriv kortfattat dess principiella uppbyggnad. | Ett sfäriskt komplex av lipider och proteiner. På ytan: fosfolipider, kolesterol och proteiner. I kärnan: triacylglyceroler och kolesterylestrar. |
Want to create your own Flashcards for free with GoConqr? Learn more.