Característico de plegarse una
cadena polipeptídica para formar un
arrollamiento globular compacto.
La variedad de estructuras
terciarias posibles es inmensa.
Sin embargo se pueden hacer
algunas generalizaciones
interesantes.
La cadena polipeptídica está plegada de
un modo muy compacto, sin apenas
espacio para moléculas de agua en el
interior del plegamiento.
Existen tramos rectilíneos que
presentan estructura secundaria
hélice-α
conformación β
Se han detectado agrupamientos
estables de estructuras secundarias que
dan lugar a motivos estructurales que se
repiten en multitud de proteínas
diferentes
Estructuras supersecundarias
barril α/β
la "silla β
haz de cuatro hélices
lazo βαβ
sandwich ββ
Dominios
Los restos de aminoácidos con grupos R
polares o con carga se proyectan hacia
el exterior de la estructura, expuestos al
contacto con las moléculas de agua.
Los restos de aminoácidos con grupos R no polares
(hidrófobos) se encuentran en el interior de la estructura,
aislados del contacto con el agua y ejerciendo
interacciones hidrofóbicas entre sí.
Cuaternaria
Son las llamadas
proteínas oligoméricas.
Algunas generalizaciones
acerca de la estructura
cuaternaria
Cada una de las subunidades o
protómeros presenta una estructura
terciaria determinada con rasgos
similares a los de las proteínas
globulares formadas por una sola
cadena polipeptídica
Puntos de contacto se ven estabilizados
por interacciones débiles ntre los grupos
R de determinados aminoácidos.