Proteínas

Macromoléculas orgânicas formadas pelos encadeamentos de aminoácidos unidos por ligações peptídicas.
1. Colágeno: proteína mais abundante nos vertebrados. Componente dos ossos e tecido conjuntivo.
2. Proteínas fibrosas: estrutura e firmeza. Ex. Quertina.
3. Proteínas globulares: formam solucões coloidais. Ex. Hemoglobina.
4. Hemoglobina: tetrâmetro quaternário. 4 átomos de ferro. Presente nas hemácias.
  1. Anemia falciforne: doença provocada por mutação genética
    1. Perda da forma da hemácia
      1. Problemas vasculares e esplênicos
  2. Intoxicação por CO
    1. CO compete com o O2 pela hemoglobina
ESTRUTURA
1. PRIMARIA: SEQUENCIA DE AMINOÁCIDOS
2. SECUNDÁRIA: α hélice e folhas β
3. TERCIÁRIA: interações entre os radicais
4. QUATERNÁRIA: agrupamento de cadeias
5. DESNATURAÇÃO
  1. Alterações por pH ou temperatura
6. Renaturação
  1. Moléculas desnaturadas reassumem suas estruturas nativas
AMINOÁCIDO: COMPÕE TODAS AS PROTEÍNAS
1. ESTRUTURA GERAL:
2. Ligação peptídica: interação entre dois ou mais monômeros de aminoácidos
  1. Estrutura geral:
Enzimas
1. Proteínas com atividade catalítica
2. Substratos
  1. compostos químicos: reações catalizadas por enzimas
3. Sítio ativo
  1. parte onde a proteína será ligada
  2. acontecimento da reação enzimática
4. Modelos de interação: enzima + substrato
  1. Chave + fechadura
  2. Ajuste induzido
5. Cinética enzimática
  1. velocidade em função das constantes de equilíbrio das reações
6. Inibição enzimática
  1. redução da velocidade de uma reação enzimática provocada por uma molécula

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